Designschema och lösning av polypeptidpeptidkedja

I. Sammanfattning
Peptider är speciella makromolekyler så att deras sekvenser är ovanliga i sina kemiska och fysikaliska egenskaper.Vissa peptider är svåra att syntetisera, medan andra är relativt lätta att syntetisera men svåra att rena.Det praktiska problemet är att de flesta peptider är svagt lösliga i vattenlösningar, så i vår rening måste motsvarande del av den hydrofoba peptiden lösas i icke-vattenhaltiga lösningsmedel. Därför är dessa lösningsmedel eller buffertar sannolikt allvarligt oförenliga med användningen av biologiska experimentella procedurer, så att tekniker är strängt förbjudna att använda peptiden för sina egna syften, så att följande är flera aspekter av utformningen av peptider för forskare.

Designschema och lösning av polypeptidpeptidkedja
För det andra, det korrekta valet av syntetiska svåra peptider
1. Total längd av nedreglerade sekvenser
Peptider med mindre än 15 rester är lättare att erhålla eftersom storleken på peptiden ökar och renheten hos råprodukten minskar.Eftersom den totala längden av peptidkedjan ökar över 20 rester, är exakt produktkvantitet ett viktigt problem.I många experiment är det lätt att få oväntade effekter genom att sänka resthalten under 20.
2. Minska antalet hydrofoba rester
Peptider med en stor övervikt av hydrofoba rester, speciellt i regionen 7-12 rester från C-terminalen, orsakar vanligtvis syntetiska svårigheter.Detta ses som en otillräcklig kombination just för att ett B-vikt ark erhålls i syntesen."I sådana fall kan det vara användbart att konvertera mer än två positiva och negativa rester, eller att sätta Gly eller Pro i peptiden för att låsa upp peptidkompositionen."
3. Nedreglering av ”svåra” rester
"Det finns ett antal Cys-, Met-, Arg- och Try-rester som i allmänhet inte är lätta att syntetisera."Ser kommer vanligtvis att användas som ett icke-oxidativt alternativ till Cys.
Designschema och lösning av polypeptidpeptidkedja

För det tredje, förbättra det korrekta valet av löslig i vatten
1. Justera N- eller C-terminalen
I förhållande till sura peptider (det vill säga negativt laddade vid pH 7), rekommenderas acetylering (N-terminal acetylering, C-terminalen alltid bibehåller en fri karboxylgrupp) för att öka den negativa laddningen.Men för basiska peptider (det vill säga positivt laddade vid pH 7) rekommenderas särskilt aminering (fri aminogrupp vid N-terminalen och aminering vid C-terminalen) för att öka den positiva laddningen.

2. Förkorta eller förläng sekvensen kraftigt

Vissa av sekvenserna innehåller ett stort antal hydrofoba aminosyror, såsom Trp, Phe, Val, Ile, Leu, Met, Tyr och Ala, etc. När dessa hydrofoba rester överstiger 50 % är de vanligtvis inte lätta att lösa upp.Det kan vara användbart att förlänga sekvensen för att ytterligare öka de positiva och negativa polerna för peptiden.Det andra alternativet är att nedreglera storleken på peptidkedjan för att öka de positiva och negativa polerna genom att nedreglera de hydrofoba resterna.Ju starkare de positiva och negativa sidorna av peptidkedjan är, desto mer sannolikt är det att det reagerar med vatten.
3. Lägg i en vattenlöslig rest
För vissa peptidkedjor kan kombinationen av vissa positiva och negativa aminosyror förbättra vattenlösligheten.Vårt företag rekommenderar att N-terminalen eller C-terminalen av sura peptider kombineras med Glu-Glu.N- eller C-terminalen av den grundläggande peptiden gavs och sedan Lys-Lys.Om den laddade gruppen inte kan placeras kan Ser-Gly-Ser också placeras i N- eller C-terminalen.Detta tillvägagångssätt fungerar dock inte när sidorna av peptidkedjan inte kan ändras.