Dessa antimikrobiella peptider härrörde ursprungligen från försvarssystemen hos insekter, däggdjur, amfibier, etc., och de inkluderar huvudsakligen fyra kategorier:
1. cecropin fanns ursprungligen i immunlymfen hos Cecropiamot, som främst finns i andra insekter, och liknande bakteriedödande peptider finns även i gris tarmar.De kännetecknas typiskt av en starkt alkalisk N-terminal region följt av ett långt hydrofobt fragment.
2. Xenopus antimikrobiella peptider (magainin) härrör från grodors muskler och mage.Strukturen av xenopus antimikrobiella peptider visade sig också vara spiralformad, särskilt i hydrofoba miljöer.Konfigurationen av xenopus-antipeptider i lipidskikt studerades med N-märkt fastfas-NMR.Baserat på det kemiska skiftet av acylaminresonans var spiralerna hos xenopus-antipeptider parallella dubbelskiktsytor, och de kunde konvergera för att bilda en 13 mm bur med en periodisk spiralstruktur på 30 mm.
3. defensin Försvarspeptider är härledda från humana polykaryota neutrofila kaninpolymakrofager med fullständiga kärnlobuler och tarmceller från djur.En grupp antimikrobiella peptider som liknar däggdjursförsvarspeptider extraherades från insekter, kallade "insektsförsvarspeptider".Till skillnad från försvarspeptider från däggdjur är insektsförsvarspeptider endast aktiva mot grampositiva bakterier.Även insektsförsvarspeptider innehåller sex Cys-rester, men metoden för disulfidbindning till varandra är annorlunda.Det intramolekylära disulfidbryggbindningssättet för antibakteriella peptider extraherade från Drosophila melanogast liknade det för växtförsvarspeptider.Under kristallförhållanden presenteras försvarspeptider som dimerer.
4.Tachyplesin härrör från hästskokrabbor, som kallas hästskokrabbor.Konfigurationsstudier visar att den antar en antiparallell B-vikningskonfiguration (3-8 positioner, 11-16 positioner), därβ-vinkeln är anslutna till varandra (8-11 positioner), och två disulfidbindningar genereras mellan 7 och 12 positioner och mellan 3 och 16 positioner.I denna struktur är den hydrofoba aminosyran belägen på ena sidan av planet, och de sex katjoniska resterna visas på molekylens svans, så strukturen är också biofil.
Det följer att nästan alla antimikrobiella peptider är katjoniska till sin natur, även om de varierar i längd och höjd;I den högre änden, oavsett om det är i form av alfa-helix ellerβ-vikning, bitropisk struktur är det gemensamma draget.
Posttid: 2023-apr-20