Dessa antimikrobiella peptider härleddes ursprungligen från försvarssystemen för insekter, däggdjur, amfibier etc., och de inkluderar främst fyra kategorier:
1. Cecropin var ursprungligen närvarande i immunlymfen i cecropiamoth, som huvudsakligen finns i andra insekter, och liknande bakteriedödande peptider finns också i grisar. De kännetecknas vanligtvis av en starkt alkalisk N-terminal region följt av ett långt hydrofobt fragment.
2. Xenopus antimikrobiella peptider (magainin) härstammar från musklerna och magen hos grodor. Strukturen för xenopus antimikrobiella peptider visade sig också vara spiralformad, särskilt i hydrofoba miljöer. Konfigurationen av Xenopus-antipeptider i lipidskikt studerades av N-märkta fastfas NMR. Baserat på den kemiska förskjutningen av acylaminresonans var helikerna av xenopusantipeptider parallella tvåskiktsytor, och de kunde konvergera för att bilda en 13mm bur med en periodisk spiralformad struktur på 30 mm.
3. Defensinförsvarspeptider härstammar från humant polykaryotiska neutrofil kaninpolymakrofager med fullständiga kärnlobule och tarmceller hos djur. En grupp antimikrobiella peptider som liknar däggdjursförsvarspeptider extraherades från insekter, kallade ”insektsförsvarspeptider”. Till skillnad från däggdjursförsvarspeptider är insektsförsvarspeptider endast aktiva mot gram-positiva bakterier. Även insektsförsvarspeptider innehåller sex Cys -rester, men metoden för disulfidbindning till varandra är annorlunda. Det intramolekylära disulfidbryggbindningsläget för antibakteriella peptider extraherade från Drosophila melanogast liknade det för växtförsvarspeptider. Under kristallförhållanden presenteras försvarspeptider som dimerer.
4.Achyplesin härstammar från hästskokrabbor, kallad hästsko. Konfigurationsstudier visar att den antar en antiparallell B-folding-konfiguration (3-8 positioner, 11-16 positioner), där b-Alling är ansluten till varandra (8-11 positioner) och två disulfidbindningar genereras mellan 7 och 12 positioner och mellan 3 och 16 positioner. I denna struktur är den hydrofoba aminosyran belägen på ena sidan av planet, och de sex katjoniska resterna visas på molekylens svans, så strukturen är också biofilisk.
Av detta följer att nästan alla antimikrobiella peptider är katjoniska, även om de varierar i längd och höjd; I den höga änden, vare sig i form av alfa-helisk eller b-Folding, bitropisk struktur är det vanliga funktionen.
Posttid: 2025-07-03