Metod för extraktion
Under 1950- och 1960-talen utvann många länder i världen, inklusive Kina, främst peptider från djurorgan.Till exempel bereds tymosininjektion genom att slakta en nyfödd kalv, ta bort dess tymus och sedan använda oscillerande separationsbioteknik för att separera peptider från kalvens tymus.Detta tymosin används i stor utsträckning för att reglera och förbättra cellulär immunfunktion hos människor.
Naturliga bioaktiva peptider är brett distribuerade.Det finns rikligt med bioaktiva peptider i djur, växter och marina organismer i naturen, som spelar en mängd olika fysiologiska funktioner och upprätthåller normala livsaktiviteter.Dessa naturliga bioaktiva peptider inkluderar sekundära metaboliter av organismer såsom antibiotika och hormoner, såväl som bioaktiva peptider som finns i olika vävnadssystem.
För närvarande har många bioaktiva peptider isolerats från människor, djur, växter, mikrobiella och marina organismer.Men bioaktiva peptider finns i allmänhet i låga mängder i organismer, och de nuvarande teknikerna för att isolera och rena bioaktiva peptider från naturliga organismer är inte perfekta, med höga kostnader och låg bioaktivitet.
De vanligen använda metoderna för peptidextraktion och -separation inkluderar utsaltning, ultrafiltrering, gelfiltrering, isoelektrisk punktutfällning, jonbyteskromatografi, affinitetskromatografi, adsorptionskromatografi, gelelektrofores, etc. Dess största nackdel är komplexiteten i driften och höga kostnader.
Syra-bas-metod
Syra- och alkalihydrolys används mest i experimentella institutioner, men används sällan i produktionspraxis.I processen med alkalisk hydrolys av proteiner förstörs de flesta aminosyror som serin och treonin, racemisering sker och ett stort antal näringsämnen går förlorade.Därför används denna metod sällan i produktionen.Syrahydrolys av proteiner orsakar inte racemisering av aminosyror, hydrolysen är snabb och reaktionen är fullständig.Dess nackdelar är dock komplex teknik, svår kontroll och allvarliga miljöföroreningar.Molekylviktsfördelningen av peptider är ojämn och instabil, och deras fysiologiska funktioner är svåra att bestämma.
Enzymatisk hydrolys
De flesta bioaktiva peptider finns i långa kedjor av proteiner i ett inaktivt tillstånd.När de hydrolyseras av ett specifikt proteas frisätts deras aktiva peptid från proteinets aminosekvens.Enzymatisk extraktion av bioaktiva peptider från djur, växter och marina organismer har varit ett forskningsfokus under de senaste decennierna.
Enzymatisk hydrolys av bioaktiva peptider är valet av lämpliga proteaser, med användning av proteiner som substrat och hydrolyserande proteiner för att erhålla ett stort antal bioaktiva peptider med olika fysiologiska funktioner.I produktionsprocessen är temperatur, PH-värde, enzymkoncentration, substratkoncentration och andra faktorer nära relaterade till den enzymatiska hydrolyseffekten av små peptider, och nyckeln är valet av enzym.På grund av de olika enzymer som används för enzymatisk hydrolys, valet och formuleringen av enzymer och olika proteinkällor, varierar de resulterande peptiderna mycket i massa, molekylviktsfördelning och aminosyrasammansättning.Man väljer vanligtvis animaliska proteaser, såsom pepsin och trypsin, och växtproteaser, såsom bromelain och papain.Med utvecklingen av vetenskap och teknik och den kontinuerliga innovationen av biologisk enzymteknologi kommer fler och fler enzymer att upptäckas och användas.Enzymatisk hydrolys har använts i stor utsträckning vid framställning av bioaktiva peptider på grund av dess mogna teknologi och låga investeringar.
Posttid: 30 maj 2023