Extraktionsmetod
På 1950- och 1960 -talet extraherade många länder i världen, inklusive Kina, främst peptider från djurorgan. Till exempel framställs tymosininjektion genom att slakta en nyfödd kalv, ta bort dess tymus och sedan använda oscillerande separeringsbioteknik för att separera peptider från kalvtymus. Detta tymosin används ofta för att reglera och förbättra cellulär immunfunktion hos människor.
Naturliga bioaktiva peptider är allmänt fördelade. Det finns rikliga bioaktiva peptider hos djur, växter och marina organismer i naturen, som spelar olika fysiologiska funktioner och upprätthåller normala livsaktiviteter. Dessa naturliga bioaktiva peptider inkluderar sekundära metaboliter av organismer såsom antibiotika och hormoner, samt bioaktiva peptider närvarande i olika vävnadssystem.
För närvarande har många bioaktiva peptider isolerats från mänskliga, djur-, växt-, mikrobiella och marina organismer. Bioaktiva peptider finns emellertid i allmänhet i låga mängder i organismer, och de nuvarande teknikerna för isolering och renande bioaktiva peptider från naturliga organismer är inte perfekta, med hög kostnad och låg bioaktivitet.
De vanligt använda metoderna för extraktion och separering av peptid inkluderar saltning, ultrafiltrering, gelfiltrering, isoelektrisk punktutfällning, jonbyteskromatografi, affinitetskromatografi, adsorptionskromatografi, gelelektrofores, etc. Dess huvudsakliga nackdel är komplexiteten i drift och hög kostnad.
Syrabasmetod
Syra- och alkali -hydrolys används mest i experimentella institutioner, men används sällan i produktionspraxis. I processen med alkalisk hydrolys av proteiner förstörs de flesta aminosyror såsom serin och treonin, rasemisering sker och ett stort antal näringsämnen går förlorade. Därför används denna metod sällan i produktionen. Syrahydrolys av proteiner orsakar inte rasemisering av aminosyror, hydrolys är snabb och reaktionen är fullständig. Nackdelarna är emellertid komplex teknik, svår kontroll och allvarlig miljöföroreningar. Molekylviktsfördelningen av peptider är ojämn och instabil och deras fysiologiska funktioner är svåra att bestämma.
Enzymatisk hydrolys
De flesta bioaktiva peptider finns i långa proteiner i ett inaktivt tillstånd. När de hydrolyseras av ett specifikt proteas frisätts deras aktiva peptid från proteinets aminosekvens. Enzymatisk extraktion av bioaktiva peptider från djur, växter och marina organismer har varit ett forskningsfokus under de senaste decennierna.
Enzymatisk hydrolys av bioaktiva peptider är valet av lämpliga proteaser, med hjälp av proteiner som substrat och hydrolyserande proteiner för att erhålla ett stort antal bioaktiva peptider med olika fysiologiska funktioner. I produktionsprocessen är temperatur, pH -värde, enzymkoncentration, substratkoncentration och andra faktorer nära besläktade med den enzymatiska hydrolyseffekten av små peptider, och nyckeln är valet av enzym. På grund av de olika enzymerna som användes för enzymatisk hydrolys, selektion och formulering av enzymer och olika proteinkällor varierar de resulterande peptiderna kraftigt i massa, molekylviktsfördelning och aminosyrasammansättning. Man väljer vanligtvis djurproteaser, såsom pepsin och trypsin, och växtproteaser, såsom bromelain och papain. Med utvecklingen av vetenskap och teknik och den kontinuerliga innovationen av biologisk enzymteknologi kommer fler och fler enzymer att upptäckas och användas. Enzymatisk hydrolys har använts allmänt vid framställning av bioaktiva peptider på grund av dess mogna teknik och låga investeringar.
Posttid: 2025-07-02