Disulfidbindningar är en oumbärlig del av den tredimensionella strukturen hos många proteiner. Dessa kovalenta bindningar finns i nästan alla extracellulära peptider och proteinmolekyler.
En disulfidbindning bildas när en cysteinsvavelatom bildar en kovalent enstaka bindning med den andra hälften av cystinsvavelatomen vid olika positioner i proteinet. Dessa bindningar hjälper till att stabilisera proteiner, särskilt de som utsöndras från celler.
Effektiv bildning av disulfidbindningar involverar flera aspekter såsom korrekt hantering av cysteiner, skydd av aminosyrarester, borttagningsmetoder för skyddsgrupper och parningsmetoder.
Peptider ympades med disulfidbindningar
Gutuo -organisme har en mogen disulfidbindningsringsteknologi. Om peptiden endast innehåller ett par Cys, är disulfidbindningsbildningen enkel. Peptider syntetiseras i fasta eller flytande faser,
Den oxiderades sedan i en pH8-9-lösning. Syntesen är relativt komplex när två eller flera par disulfidbindningar måste bildas. Även om bildning av disulfidbindningar vanligtvis är slutförd sent i det syntetiska schemat, är ibland införandet av förformade disulfider fördelaktigt för att koppla eller förlänga peptidkedjor. BZL är en Cys -skyddsgrupp, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, etc., som används allmänt i Symbiont. Vi är specialiserade på disulfidpeptidsyntes inklusive:
1. Två par disulfidbindningar bildas i molekylen och två par disulfidbindningar bildas mellan molekylerna
2. Tre par disulfidbindningar bildas i molekylen och tre par disulfidbindningar bildas mellan molekylerna
3. Insulinpolypeptidsyntes, där två par disulfidbindningar bildas mellan olika peptidsekvenser
4. Syntes av tre par disulfidbundna peptider
Varför är Cysteinyl Amino Group (CYS) så speciell?
Sidokedjan av CYS har en mycket aktiv reaktiv grupp. Väteatomerna i denna grupp ersätts lätt av fria radikaler och andra grupper och kan därför enkelt bilda kovalenta bindningar med andra molekyler.
Disulfidbindningar är en viktig del av 3D -strukturen för många proteiner. Disulfidbryggbindningar kan minska peptidens elasticitet, öka styvheten och minska antalet potentiella bilder. Denna bildbegränsning är avgörande för biologisk aktivitet och strukturell stabilitet. Dess ersättning kan vara dramatisk för proteinets övergripande struktur. Hydrofoba aminosyror som dagg, ile, val är en spiralstabilisator. Eftersom den stabiliserar disulfidbindningen a-helix av cysteinbildning även om cystein inte bildar disulfidbindningar. Det vill säga, om alla cysteinrester var i det reducerade tillståndet, (-sh, med fria sulfhydrylgrupper), skulle en hög andel spiralfragment vara möjlig.
Disulfidbindningarna som bildas av cystein är hållbara för stabiliteten i den tertiära strukturen. I de flesta fall är S-S-broar mellan bindningar nödvändiga för bildandet av kvartära strukturer. Ibland är cysteinresterna som bildar disulfidbindningar långt ifrån varandra i den primära strukturen. Topologin för disulfidbindningar är grunden för analys av protein primärstrukturhomologi. Cysteinresterna av de homologa proteinerna är mycket bevarade. Endast tryptofan var statistiskt mer bevarad än cystein.
Cysteinet är beläget i mitten av den katalytiska platsen för tiolaset. Cystein kan bilda acyl -mellanprodukter direkt med underlaget. Den reducerade formen fungerar som en "svavelbuffert" som håller cysteinet i proteinet i det reducerade tillståndet. När pH är lågt gynnar jämvikten den reducerade -sh -formen, medan i alkaliska miljöer -sh är mer benägna att oxideras för att bilda -SR, och R är allt annat än en väteatom.
Cystein kan också reagera med väteperoxid och organiska peroxider som avgiftande.
Posttid: 2025-07-02