Disulfidbindningar är en oumbärlig del av den tredimensionella strukturen hos många proteiner.Dessa kovalenta bindningar kan hittas i nästan alla extracellulära peptider och proteinmolekyler.
En disulfidbindning bildas när en cysteinsvavelatom bildar en kovalent enkelbindning med den andra halvan av cystinsvavelatomen på olika positioner i proteinet.Dessa bindningar hjälper till att stabilisera proteiner, särskilt de som utsöndras från celler.
Den effektiva bildningen av disulfidbindningar involverar flera aspekter såsom korrekt hantering av cysteiner, skydd av aminosyrarester, metoder för avlägsnande av skyddsgrupper och parningsmetoder.
Peptider ympades med disulfidbindningar
Gutuo-organismen har en mogen disulfidbindningsringteknologi.Om peptiden endast innehåller ett par Cys är bildningen av disulfidbindningar enkel.Peptider syntetiseras i fasta eller flytande faser,
Den oxiderades sedan i en pH 8-9 lösning.Syntesen är relativt komplex när två eller flera par av disulfidbindningar behöver bildas.Även om disulfidbindningsbildning vanligtvis fullbordas sent i det syntetiska schemat, är ibland införandet av förformade disulfider fördelaktigt för att länka eller förlänga peptidkedjor.Bzl är en Cys-skyddande grupp, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etc., flitigt använd i symbiont.Vi är specialiserade på syntes av disulfidpeptider inklusive:
1. Två par disulfidbindningar bildas inuti molekylen och två par disulfidbindningar bildas mellan molekylerna
2. Tre par disulfidbindningar bildas inuti molekylen och tre par disulfidbindningar bildas mellan molekylerna
3. Insulinpolypeptidsyntes, där två par disulfidbindningar bildas mellan olika peptidsekvenser
4. Syntes av tre par disulfidbundna peptider
Varför är cysteinylaminogruppen (Cys) så speciell?
Cys sidokedja har en mycket aktiv reaktiv grupp.Väteatomerna i denna grupp ersätts lätt av fria radikaler och andra grupper, och kan därmed lätt bilda kovalenta bindningar med andra molekyler.
Disulfidbindningar är en viktig del av 3D-strukturen hos många proteiner.Disulfidbrobindningar kan minska peptidens elasticitet, öka styvheten och minska antalet potentiella bilder.Denna bildbegränsning är väsentlig för biologisk aktivitet och strukturell stabilitet.Dess ersättning kan vara dramatisk för proteinets övergripande struktur.Hydrofoba aminosyror som Dew, Ile, Val är en helixstabilisator.Eftersom det stabiliserar disulfidbindningens a-helix för cysteinbildning även om cystein inte bildar disulfidbindningar.Det vill säga, om alla cysteinrester var i reducerat tillstånd (-SH, bärande fria sulfhydrylgrupper), skulle en hög procentandel av spiralformiga fragment vara möjlig.
Disulfidbindningarna som bildas av cystein är hållbara mot stabiliteten hos den tertiära strukturen.I de flesta fall är SS-broar mellan bindningar nödvändiga för bildandet av kvartära strukturer.Ibland är cysteinresterna som bildar disulfidbindningar långt ifrån varandra i den primära strukturen.Topologin för disulfidbindningar är grunden för analysen av proteinprimärstrukturhomologi.Cysteinresterna i de homologa proteinerna är mycket konserverade.Endast tryptofan var statistiskt mer konserverad än cystein.
Cysteinet är beläget i mitten av tiolasets katalytiska ställe.Cystein kan bilda acylmellanprodukter direkt med substratet.Den reducerade formen fungerar som en "svavelbuffert" som håller cysteinet i proteinet i reducerat tillstånd.När pH är lågt gynnar jämvikten den reducerade -SH-formen, medan -SH i alkaliska miljöer är mer benägen att oxideras för att bilda -SR, och R är allt annat än en väteatom.
Cystein kan också reagera med väteperoxid och organiska peroxider som ett avgiftningsmedel.
Posttid: 19 maj 2023